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上海起發現貨hti HCXI-0150說明書

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上海起發現貨hti HCXI-0150說明書

Human Coagulation Factor XI

? haemtech人體凝血因子XI

因子XI
的域結構表示因子XI單體的域結構。鑒定為R1至R4的區域對應于四個串聯的氨基酸序列重復,其終包含因子XIa的重鏈。在通過因子XIIa的蛋白水解活化過程中,包含因子XIa的輕鏈的“ CATALYTIC DOMAIN”從重鏈區域切割。XIa因子的重鏈和輕鏈仍通過二硫鍵相連。成熟的因子XI分子是由兩個明顯相同的單體組成的同型二聚體,它們通過二硫鍵保持締合.

 

 HCXI-0150 人為因素XI

 

尺寸50微克
公式50%甘油/水(v / v)
存儲-20°攝氏度
純度通過SDS-PAGE,> 95%
活性測定凝血測定
保質期(正確存放)12個月

 

 

 

 

 

因子XI是血漿糖蛋白,它與高分子量激肽原(1)在非共價復合物中循環。成熟的分子在肝臟中合成,是分子量約為160,000(2,3)的雙鏈同型二聚體。據估計,總質量的5%可歸因于碳水化合物(2)。兩個相同的單體的分子量為80,000,并通過二硫鍵連接在一起。因此,通過SDS-PAGE分析,因子XI表現為未還原的(Mr = 160,000)和還原的(Mr = 80,000)的單條帶。

因子XI作為酶原循環,需要蛋白水解激活才能獲得絲氨酸蛋白酶活性。因子XIAa催化因子XI轉化為因子XIa,并導致每個單體中的Arg369-Ile370鍵裂解(3)。因子XIa由兩個NH2末端衍生的重鏈和兩個COOH末端衍生的輕鏈組成,所有這些鏈均通過二硫鍵結合在一起。因子XIa通過催化因子IX到因子IXa的轉化而參與凝血的內在途徑。缺乏血漿XI因子促凝活性會導致出血性疾病,稱為血漿凝血活酶前期缺乏(4,5)。在缺乏XI因子的患者中觀察到可變的出血傾向與XI因子活性或抗原水平均無關。

從歷*看,因子XI由于其在血漿中的濃度相對較低以及對蛋白水解的敏感性而很難純化(6)。因子XI是從新鮮的冷凍血漿中純化的,該血漿通過添加抑制劑來穩定。首先用BaCl2處理血漿以去除維生素K依賴性蛋白,然后通過親和色譜法分離因子XI。在肝素瓊脂糖凝膠上進行的后一個色譜步驟可制得完整的完整因子XI。成品以50%(體積/體積)的甘油/水供應,應在-20oC下保存。

凝膠Novex 4-12%Bis-Tris
加載人血因子XI,每泳道1 µg
緩沖拖把
標準參見BluePlus 2; 肌球蛋白(191 kDa),磷酸化酶B(97 kDa),BSA(64 kDa),谷氨酸脫氫酶(51 kDa),酒精脫氫酶(39 kDa),碳酸酐酶(28 kDa),肌紅蛋白紅(19 kDa),溶菌酶(14 kDa)
特別說明由于存在高達50%的beta形式,重鏈是雙鏈體。α-Xa到β-Xa的轉化是通過α-Xa對α-Xa的自動切割而發生的,從而導致了COOH末端肽的丟失。

 

本土化等離子體; 與高分子量激肽原結合
血漿濃度2-7 µg / ml(2,3,7,8)
行動方式Zymogen; 絲氨酸蛋白酶因子XIa的前體
分子量160,000(人類)(2,3)
消光系數
Ë
1%
1厘米,280海里
= 13.4(人類)(2)
等電點8.9-9.1
結構體同源二聚體,由兩個明顯相同的亞基(Mr?80,000)通過二硫鍵連接在一起。單體包含四個串聯氨基酸重復序列,與血漿前激肽釋放酶具有同源性(9)。
碳水化合物百分比5%(人類)(2)

 

  1. 湯普森,RE,等人,臨床雜志。Invest。,60,1376(1977)。
  2. Kurachi,K。和Davie,EW,生物化學,16,5831(1977)。
  3. BoN,BN和Griffen,JH,J.Biol。Chem。,252,6432(1977)。
  4. Rosenthal,RL,等人,Proc.Natl.Acad.Sci.USA。Soc。經驗 生物學 Med.82,171(1953)。
  5. 福布斯,CD和拉特諾夫,J.,J。Lab。臨床 Med.79,113(1972)。
  6. Kurachi,K。和Davie,EV,Methods Enzymol。,80,211(1981)。
  7. Wuepper,KD,美聯儲。Proc。,31,624(1972)。
  8. Saito,H。和Goldsmith,G.,Blood,50,377(1977)。
  9. Fujikawa,K。等人,Biochemistry,25,2417(1986)。

 

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